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Péptidos Bioactivos Producidos por Bacterias Lácticas con Actividad Inhibitoria del Desarrollo de Microorganismos

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dc.contributor.advisor Tonarelli, Georgina Guadalupe es
dc.contributor.author Müller, Diana María
dc.contributor.other Strumia, Miriam Cristina es
dc.contributor.other Strasser de Saad, Ana María
dc.contributor.other Zalazar, Carlos Antonio
dc.date.accessioned 2007-08-07T18:09:38Z
dc.date.available 2009-02-20T18:09:38Z
dc.date.issued 2007-02-20T18:09:38Z
dc.identifier.uri http://hdl.handle.net/11185/15
dc.description.abstract Lactobacillus plantarum Lp31, cepa aislada a partir de un embutido cárnico de la región Santa Fe (Argentina), produjo una sustancia antimicrobiana bactericida hacia patógenos de grado alimentario, la misma fue caracterizada en forma preliminar como una bacteriocina y purificada secuencialmente mediante extracción en fase sólida, Cromatografía de filtración por geles y Cromatografía líquida de alta performance. Hemos hallado que dicha bacteriocina tiene aproximadamente 14 aminoácidos con un peso molecular de 1558.85 Da. Plantaricina 149 es una bacteriocina producida por Lactobacillus plantarum NRIC 149, en el presente trabajo se sintetizó en fase sólida, un análogo denominado Pln149a, y un peptido híbrido (PH) formado por el extremo N-terminal de Pediocina PA-1 y Pln149a. Se determinó la actividad antagonista de los diferentes péptidos y se estudió la estructura secundaria mediante Dicroísmo Circular y Espectroscopia de Fluorescencia. Pln149a resultó activa frente a una cepa de Staphylococcus aureus y cuatro cepas de Listeria, mientras que el PH y su extremo C-terminal, resultaron activos solo frente a cepas de Listeria. Los estudios estructurales sugirieron en forma preliminar que Pln149a actúa mediante un mecanismo tipo carpeta. De acuerdo a los resultados obtenidos con la bacteriocina híbrida concluímos que la molécula contiene dos dominios: un dominio N-terminal, lámina beta y catiónico, que participa como mediador de la unión de la misma a la superficie de la célula blanco y un dominio de C-terminal, con estructura de α-hélice anfipática que posiblemente esté involucrado en la penetración dentro de la región hidrofóbica de la membrana de la célula blanco. es
dc.description.abstract Lactobacillus plantarum LP31 strain, isolated from Argentinian dry-fermented sausages, produced an bactericidal substance active against some spoilage and foodborne pathogenic bacteria. It was preliminarily characterized as a bacteriocin and was sequencially purified by solid phase extraction, gel filtration chromatography and reverse phase. We have found that this bacteriocin is a peptide with approximately fourteen aminoacids and have molecular weight of 1558.85 Da. Plantaricin-149 is a bacteriocin produced by Lactobacillus plantarum NRIC. In this work, a synthetic peptide analog denoted as Pln149a and a hybrid peptide (HP) with the N-terminal amino acid sequence os Pediocin PA-1 was prepared by solid phase. The antagonistic activity against gram-positive and gram-negative bacteria was tested, and the secondary structure was studied by Circular Dichroism (CD) and Fluorescence Spectroscopy, under several conditions. Plna was inhibitory against Staphylococcus aureus and Listeria strains. The HP and its C-terminal part, was active only against Listeria strains, in accordance with the results found for Pln149a. Analysis of secondary structure, found that Pln149a acts via the carpet mechanism. According to the results obtained with the hybrid bacteriocin we conclude that the molecule contains two domains: a cationic, N-terminal β-sheet domain that mediates binding of the bacteriocin to the target cell surface and an amphipathic C-terminal α-helical domain that possibly may be involved in the penetration into the hydrophobic part of the target cell membrane. en
dc.format application/pdf
dc.format.mimetype application/pdf
dc.language spa
dc.language.iso spa es
dc.rights info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri http://bibliotecavirtual.unl.edu.ar/licencia.html
dc.subject bacteriocina es
dc.subject dicroismo cicular es
dc.subject fluorescencia es
dc.subject bacteriocim en
dc.subject circular dichroism en
dc.subject fluorescence en
dc.title Péptidos Bioactivos Producidos por Bacterias Lácticas con Actividad Inhibitoria del Desarrollo de Microorganismos es
dc.title.alternative Bioactive Peptides Produced by Lactic Acid Bacteria with Inhibitory Activity Against Microorganisms en
dc.type Thesis es
dc.type info:ar-repo/semantics/tesis doctoral
dc.type info:eu-repo/semantics/doctoralThesis
dc.type SNRD
dc.type info:eu-repo/semantics/acceptedVersion
dc.contributor.coadvisor Simonetta, Arturo Carlos es
unl.formato application/pdf
unl.versionformato 1a
unl.tipoformato PDF/A-1a


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