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Sobre el almacenamiento del carbono en células autótrofas y heterótrofas. Caracterización cinética y estructural de enzimas del metabolismo de azúcares y azúcares-alcoholes

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dc.contributor.advisor Iglesias, Alberto Álvaro
dc.contributor.author Hartman, Matías Daniel
dc.contributor.other Goldraij, Ariel
dc.contributor.other Busi, María Victoria
dc.contributor.other Lodeyro, Anabella Fernanda
dc.date.accessioned 2016-11-08
dc.date.issued 2016-03-10
dc.identifier.uri http://hdl.handle.net/11185/882
dc.description Fil: Hartman, Matías Daniel. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas; Argentina.
dc.description.abstract Las plantas son organismos complejos que deben integrar respuestas internas y estímulos externos para coordinar su desarrollo, regulando finamente la síntesis y el uso del carbono. En la mayoría, el carbono fijado fotosintéticamente es particionado intracelularmente entre almidón y sacarosa; la última, es transportada hacia tejidos sumidero para suplirlos de carbono. En un grupo acotado de plantas, además de almidón y sacarosa, se producen polioles (glucitol) como fotosintatos primarios. Estos, actúan como osmoreguladores y reclutadores de radicales libres frente a situaciones de estrés. En este trabajo estudiamos cómo las modificaciones postraduccionales modulan la actividad de las principales enzimas del metabolismo del glucitol en durazno: la aldosa-6-fosfato reductasa (A6PRasa, síntesis) y la glucitol deshidrogenasa (GolDHasa, catabolismo). La síntesis del poliol no es afectada en condiciones leves de estrés oxidativo, pues la A6PRasa es altamente resistente a moléculas oxidantes, incluso puede ser glutationilada, protegiendo cisteínas reactivas. En condiciones severas de estrés, la enzima se inactiva para recanalizar el poder reductor y alimentar sistemas antioxidantes. El catabolismo del Gol en tejidos no fotosintéticos se detendría rápidamente en situaciones de estrés oxidativo, pues la GolDHasa se inactiva fuertemente. Cuando se normaliza el balance redox, la GolDHasa se reactivaría por tiorredoxinas, permitiendo el flujo normal del carbono. Esto implicaría que en situaciones de estrés suave el glucitol ejercería funciones protectoras tanto en su sitio de síntesis, como a larga distancia. En su conjunto, tanto la regulación transcripcional como postraduccional de las enzimas de síntesis y degradación del glucitol en plantas operan en la misma dirección. es_ES
dc.description.abstract Plants are complex organisms that must integrate internal responses and external stimuli to coordinate its development, finely regulating both synthesis and use of carbon. In most plants, fixed carbon is partitioned within cells between starch and sucrose; the latter, can be translocated to sink tissues for carbon supplying. In a small, but important, number of plant species, along with sucrose and starch, polyols are produced (glucitol) as primary photosynthates. These, also act as osmotic regulators and free radical scavengers against stress situations. In this work, we studied how posttranslational modifications modulate the activity of the main enzymes related to glucitol metabolism in peach: aldose-6-phosphate reductase (Ald6PRase, glucitol synthesis) and glucitol dehydrogenase (GolDHase, glucitol catabolism). Ald6PRase was inhibited by sugar phosphates and inorganic phosphate, also by oxidants. With our results, it is tempting to speculate that polyol synthesis would not affected under oxidative conditions, due to Ald6PRase is highly resistant to oxidative molecules, even more, it could be glutathionylated, protecting the enzyme. Under severe stress conditions, the enzyme would be inactivated, whereas NADPH could feed antioxidant systems. Gol catabolism within non-photosynthetic tissues would be rapidly downregulated under oxidative stress conditions, due to the high sensibility of GolDHase to oxidants. When redox balance is restored, GolDHase could be reactivated by thioredoxins, allowing normal carbon flux. Altogether, under stress conditions glucitol could exert protective functions not only in its synthesis site but also at long distance. Overall, both transcriptional and posttranslational regulation of glucitol enzymes would operate in the same direction in plants. en_EN
dc.description.sponsorship Agencia Nacional de Promoción Científica y Tecnológica es_ES
dc.format application/pdf
dc.language spa
dc.language.iso spa es_ES
dc.rights info:eu-repo/semantics/closedAccess
dc.rights.uri http://bibliotecavirtual.unl.edu.ar/licencia.html
dc.subject Oxidative stress en_EN
dc.subject Posttranslational modifications en_EN
dc.subject Glucitol dehydrogenase en_EN
dc.subject Aldose-6-phosphate reductase en_EN
dc.subject Peach en_EN
dc.subject Glucitol es_ES
dc.subject Estrés oxidativo es_ES
dc.subject Modificaciones psotraduccionales es_ES
dc.subject Glucitol deshidrogenasa es_ES
dc.subject Aldosa-6-fosfato reductasa es_ES
dc.subject Durazno es_ES
dc.subject Glucitol es_ES
dc.title Sobre el almacenamiento del carbono en células autótrofas y heterótrofas. Caracterización cinética y estructural de enzimas del metabolismo de azúcares y azúcares-alcoholes es_ES
dc.title.alternative About carbon storage within autotrophic and heterotrophic cells. Kinetic and structural characterization of sugars and sugar-alcohols metabolism enzymes en_EN
dc.type info:eu-repo/semantics/doctoralThesis
dc.type info:ar-repo/semantics/tesis doctoral
dc.type info:eu-repo/semantics/acceptedVersion
dc.type Thesis es_ES
unl.degree.type doctorado
unl.degree.name Doctorado en Ciencias Biológicas
unl.degree.grantor Facultad de Bioquímica y Ciencias Biológicas
unl.formato application/pdf
unl.versionformato 1b
unl.tipoformato PDF/A - 1b
dc.date.embargosinedie si


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