Se produjo un producto co-secado (CS) de concentrado de proteínas lácteas (WPC) y lambda- carragenina (l-C). Se estudiaron emulsiones al 50%, con CS y con WPC solo, preparadas en Ultra-Turrax (UT) y homogeneizador a válvula (HV), midiendo tamaño de partículas, microscopía, viscosidad y estabilidad óptica.
La l-C condujo a una desagregación del WPC y favoreció su solubilidad, por lo que existirían interacciones del tipo electrostático entre ambos, lo que se vería corroborado en los estudios de viscosidad. Además se observó un incremento en la estabilidad térmica de las proteínas en presencia de l-C.
En UT, las emulsiones con WPC presentaron un comportamiento de sistemas concentrados, poli-dispersos que se tornaron mono-dispersos con el incremento de la concentración y con bajo grado de floculación. Las emulsiones con CS presentaron características similares pero una mayor estabilidad, lo que se debería a la l-C.
En HV, las emulsiones con WPC presentaron una mayor estabilidad que podría ser atribuida a una estructura generada por un mecanismo de floculación por depleción inicial, debido a la presencia de agregados proteicos, seguido de una estabilización por puentes o multi-capas entre proteínas. En las emulsiones con CS, a bajas concentraciones de proteína, la l-C incrementó la velocidad de desestabilización probablemente por un mecanismo de floculación por puentes. Luego las emulsiones fueron mas estables debido principalmente a floculación por depleción por la l-C. y probablemente a floculación por puentes o multi-capas entre proteínas.
Estos resultados demuestran que sería posible desarrollar un aditivo tipo agente emulsionante/ estabilizante con los sistemas estudiados.
A co-dried product (CS) of whey protein concentrate (WPC) and lambda-carrageenan (l-C) was prepared. CS and WPC (alone) emulsions (50%), prepared with Ultra-Turrax (UT) and valve homogenizer (HV), were investigated, measuring particle size, microscopy, viscosity and optical stability.
l-C disaggregated the WPC and increased its solubility. This would suggest electrostatic interactions between them, a fact that would be corroborated with viscosity studies. An increased thermal stability of proteins was also observed when l-C was present.
In UT, WPC emulsions behaved as concentrated systems, poly-disperse in size, which turned into mono-disperse with increasing concentration and a low degree of flocculation. CS emulsions showed a very similar behavior but were more stable, what would be due to l-C.
In HV, WPC emulsions were more stable, a result that could be explained by a structure formation through an initial depletion flocculation mechanism due to the presence of the protein aggregate, followed by multi-layer/bridging flocculation stabilization between proteins. In CS emulsions, at low protein concentrations, l-C increased the destabilization process, probably through a bridging flocculation mechanism. At higher concentrations, the emulsions were more stable. This would be mainly attributed to a depletion flocculation mechanism by l-C and, probably, to multi-layer/ bridging flocculation between proteins.
These results show that it could be possible to produce an emulsifier/stabiliser additive with the systems investigated.
